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Postado em 17 de Setembro às 21h40

Artigo técnico: A importância de uma fitase eficiente nas dietas de aves e suínos

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Enzimas são moléculas das proteínas globulares com uma complexa estrutura tridimensional que aceleram as reações químicas. As enzimas endógenas são sintetizadas pelo próprio animal ou pela microbiota presente naturalmente no trato gastrointestinal. Porém, o processo digestivo não é totalmente eficiente. O fósforo é abundante na maioria dos grãos encontrados nas dietas de aves e suínos. No entanto, apenas uma pequena quantidade de fósforo é utilizada nos grãos, porque a maioria do fósforo existe em uma forma (fitato) que não é digerível. Sendo assim, a digestibilidade do fósforo em forma de fitato pode ser aumentada quando a fitase suplementar é incluída na dieta. A fitase pode reduzir o efeito antinutricional do fitato e melhorar a digestibilidade do fósforo (P), cálcio, aminoácidos e energia, além de reduzir o impacto da excreção inorgânica de fósforo (P) no meio ambiente. Os benefícios do uso da fitase na alimentação animal são bem reconhecidos. Existe comprovação de que a fitase derivada da bactéria E coli é mais eficaz que as fitases fúngicas em termos da quantidade de fósforo liberado por unidade de fitase (Morales et al., 2011). Assim, o uso de enzimas exógenas tem sido utilizado como alternativa para auxiliar na digestão dos nutrientes. Nos processos fisiológicos, as enzimas são dependentes de algumas condições como: temperatura, pH, resistência à pepsina e velocidade de degração do fitato (Penz Júnior, 1998).

Temperatura
Como a fitase é uma proteína, ela é suscetível à desnaturação quando submetida a calor excessivo, como durante a peletização. Isso pode ser resolvido por estabilidade térmica. Enzimas não revestidas e intrínsecamente estáveis ao calor se comportam de maneira mais eficientes durante a peletização. Enzimas intrínsecas significam que são inerentes à natureza de algo. Para a atividade de uma molécula, isso significa que essa atividade não requer que outras moléculas apareçam, ou seja, a proteína possui essa atividade por si só, não porque forma um complexo ativo com outras proteínas, sendo mais resistente à altas temperaturas (Fields et al., 2001). Enzimas não revestidas e intrínsecamente estáveis ao calor, servem como soluções para produtores que buscam ação potente destas enzimas dentro do animal para melhor utilizar uma variedade maior de ingredientes alimentares disponíveis (Cian et al., 2018).

Perfil de pH
Podemos citar o pH como uma condição determinante, assim como a temperatura. A concentração de H+ afeta a velocidade das reações químicas onde extremos de pH podem levar a desnaturação. O pH ótimo varia para diferentes enzimas, como por exemplo, a pepsina digestiva do estômago que é ativada em pH 2, ou outras enzimas que são destinadas ao funcionamento em pH neutro são desnaturas neste pH ácido (SCHMIDT-NIELSEN, 2002). Sabe-se que o ácido fítico deve estar em solução para que a fitase exógena possa hidrolisar os seus grupos fosfatos. O ácido fítico é altamente solúvel a níveis de pH inferiores a 4,0 (moela/estômago). No entanto, em níveis de pH mais elevados (como no intestino delgado), ele forma complexos com íons carregados positivamente, como por exemplo o cálcio. Uma boa fitase, portanto, precisa ser ativa in vivo no trato digestivo superior, com uma ampla amplitude em todo o intervalo de pH (2,0 a 4,0).

Degradação em pepsina
Uma fitase efetiva precisa ser resistente à proteólise no trato digestivo do animal. A pepsina é uma protease presente no estômago/moela que é responsável por essa proteólise. Como as fitases são também substâncias do grupo das proteínas, sua atividade pode ser reduzida pela pepsina na área do estômago, o local no qual ela atua mais. Pesquisas demostram que nem todas as fitases são igualmente resistentes a esta degradação pela pepsina, o que significa que a efetividade total dessas fitases na moela/estômago não pode ser alcançada, mesmo que elas possuam o correto perfil de pH. Fitases de origem E. coli tendem a ser mais resistentes comparados à fitases de origem fúngicas (Igbasan et al., 2000).

Velocidade
Do ponto de vista da cinética, a velocidade de quebra do fitato por uma fitase (velocidade máxima) depende muito do seu perfil de pH e da resistência à pepsina. Em decorrência do curto período de tempo que a digesta se encontra na região gástrica, onde o ácido fítico é solúvel e degradável, a velocidade máxima (Vmax) da fitase precisa ser mais alta possível e isso tem uma correlação com a maior eficiência da fitase.

Conclusões
Portanto, as características intrínsecas de uma fonte de fitase são determinadas em grande parte pela amplitude da faixa de pH, temperatura ideal, resistência à pepsina e sua velocidade de ação em degradar pepsina, essa característica é de extrema importância para assegurar uma liberação de fósforo adequada e confiável do fitato. Quanto melhor a atuação da fitase nesses quatro pontos, melhores e mais confiáveis serão os valores da sua matriz de fósforo e melhor será o desempenho animal.

 

Por Bruna Cristina Kuhn Gomes, médica veterinária-UFPEL, MSc em Ciência animal-UFPEL, Dra em Produção animal-UFRGS e Assitente Técnico Comercial da empresa Huvepharma do Brasil.

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